- Amylin
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Insel-Amyloid-Polypeptid 
Primärstruktur von Amylin mit Disulfidbrücke und Spaltstellen. Masse/Länge Primärstruktur 37 aa; 3,9 kDa Präkursor (89 aa; 9,8 kDa) Bezeichner Gen-Namen IAPP; IAP; DAP; AMYLIN Externe IDs OMIM: 147940 MGI: 96382 Vorkommen Übergeordnetes Taxon Euteleostomi Orthologe Mensch Maus Entrez 3375 15874 Ensembl ENSG00000121351 ENSMUSG00000041681 UniProt P10997 P12968 Refseq (mRNA) NM_000415 NM_010491 Refseq (Protein) NP_000406 NP_034621 Genlocus Chr 12: 21.42 - 21.42 Mb Chr 6: 142.26 - 142.26 Mb PubMed Suche [1] [2] Amylin, auch Insel-Amyloid-Polypeptid (IAPP), ist ein Peptidhormon, welches durch die β-Zellen der Bauchspeicheldrüse zusammen mit Insulin (allerdings nur in einem Hundertstel der Menge von Insulin) gebildet wird. Bei Funktionsunfähigkeit der Bauchspeicheldrüse (z. B. durch Diabetes) wird es wie Insulin nicht mehr produziert. Es ist ein Hauptbestandteil der Amyloidablagerungen in den Langerhansschen Inseln, die man z. B. bei Diabetes mellitus Typ II findet.
Inhaltsverzeichnis
Funktion
Amylin ist ein Teil des endokrinen Systems und greift in den Kohlenhydratstoffwechsel ein. Es ergänzt hierbei das Insulin[1]. Obgleich die komplette Funktion des Amylins noch nicht vollständig bekannt ist, wird angenommen, dass Amylin den Blutzuckerspiegel stabilisiert, indem es die Abgabe von Glucagon hemmt.
Struktur
Die Primärstruktur des humanen Peptids besteht 37 Aminosäuren mit einer Disulfidbrücke zwischen den Cysteinresten Cys-2 und Cys-7.[2] Das Gen befindet sich auf dem Chromosom 12.
Pharmakologie
Amylin spielt eine Rolle bei der Langzeitregulation der Nahrungsaufnahme[3], weshalb der Einsatz als Appetitzügler untersucht wird. Aus diesem Grund ist eventuell auch sein Einsatz als Mittel zur Behandlung von Diabetes Typ 1 und 2 möglich. Weiterhin zeigt eine Studie einen Einfluss auf Osteoporose.[4]
Einzelnachweise
- ↑ http://www.tumaini.de/glossar.php?detail=Amylin.html
- ↑ UniProt P10997
- ↑ http://www.medicalforum.ch/pdf/pdf_d/2002/2002-40/2002-40-183.PDF
- ↑ http://www.medizin-aspekte.de/04/04/medizin_forschung/knochenschwund.html
Literatur
- Cooper GJ, Willis AC, Clark A, Turner RC, Sim RB, Reid KB: Purification and characterization of a peptide from amyloid-rich pancreases of type 2 diabetic patients. Proc Natl Acad Sci U S A. 1987 Dec;84(23):8628-32. PMID 3317417
- Westermark P, Wernstedt C, Wilander E, Hayden DW, O'Brien TD, Johnson KH: Amyloid fibrils in human insulinoma and islets of Langerhans of the diabetic cat are derived from a neuropeptide-like protein also present in normal islet cells. Proc Natl Acad Sci U S A. 1987 Jun;84(11):3881-5. PMID 3035556
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