- Kynureninase
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Kynureninase —
Vorhandene Strukturdaten: 2hzp Masse/Länge Primärstruktur 465 Aminosäuren Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer Kofaktor Pyridoxalphosphat Bezeichner Gen-Name KYNU Externe IDs OMIM: 605197 UniProt: Q16719 Enzymklassifikation EC, Kategorie 3.7.1.3 Hydrolase Reaktionsart Hydrolyse einer C-C-Bindung Substrat 3-Hydroxykynurenin + H2O Produkte 3-Hydroxyanthranilat + Alanin Vorkommen Homologie-Familie Kynureninase Übergeordnetes Taxon Lebewesen Bei Kynureninase handelt es sich um dasjenige Enzym, das von 3-Hydroxykynurenin ein Molekül Alanin abspaltet. Diese Reaktion ist ein Teilschritt im Abbau der Aminosäure Tryptophan und in der Nicotinsäure-Biosynthese. Kynureninase kommt in allen Lebewesen vor. Beim Menschen ist sie in allen Gewebetypen zu finden, besonders aber in Plazenta, Leber und Lunge. Erhöhte Werte des Enzyms wurden in der Nähe von Infektionen festgestellt.[1]
Mutationen im KYNU-Gen können zum Mangel an Kynureninase führen. Die Folge ist Vitamin B6-Mangel und eine verstärkte Ausscheidung der Tryptophan-Abbauprodukte Kynurenin, 3-Hydroxykynurenin und Xanthurensäure im Urin.[2][3]
Varianten des Enzyms werden mit Bluthochdruck bei Han-Chinesen in Zusammenhang gebracht.[4]
Katalysierte Reaktion
Details des von Kynureninase katalysierten Reaktionsablaufs. Farbschema: KYNU, Pyridoxalphosphat, Substratnamen, Anorganische Moleküle, Substrat, L-Ala
+ H2O 
+ 
L-Alanin wird durch Hydrolyse von 3-Hydroxy-L-Kynurenin abgespalten und es entsteht 3-Hydroxyanthranilat.
Einzelnachweise
- ↑ UniProt Q16719
- ↑ Kynureninasemangel bei Online Mendelian Inheritance in Man.
- ↑ Christensen M, Duno M, Lund AM, Skovby F, Christensen E: Xanthurenic aciduria due to a mutation in KYNU encoding kynureninase. In: J. Inherit. Metab. Dis.. 30, Nr. 2, April 2007, S. 248–255. doi:10.1007/s10545-007-0396-2. PMID 17334708.
- ↑ Zhang Y, Zhang KX, He X, et al: [A polymorphism of kynureninase gene in a hypertensive candidate chromosomal region is associated with essential hypertension]. In: Zhonghua Xin Xue Guan Bing Za Zhi. 33, Nr. 7, Juli 2005, S. 588–591. PMID 16080802.
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Tryptophan-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
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