Malatdehydrogenase

Bändermodell der MDHC vom Wildschwein (Sus scrofa), NAD als Kalotten, nach PDB 4MDH.

Die Malatdehydrogenase (MDH) ist das Enzym, das die chemische Reaktion von L-Malat zu Oxalacetat katalysiert. Sie ist daher unverzichtbar in mehreren Teilen des Stoffwechsels aller aerober Lebewesen, insbesondere im Citratzyklus, im Aspartatzyklus, und beim Energietransport durch die Malat-Aspartat-Shuttle. Während Prokaryoten eine einzige Form des Enzyms besitzen, haben alle Eukaryoten zwei Isozyme, die in den Mitochondrien und im Zytoplasma lokalisiert sind (MDHM und MDHC). Pilze und Pflanzen besitzen außerdem noch eine Form in den Glyoxisomen, die am Glyoxylatzyklus beteiligt ist. Zuletzt haben Pflanzen in ihren Chloroplasten noch eine Form des Enzyms, die essentielle Aufgaben im Calvin-Zyklus und dem spezialisierteren C₄-Zyklus bzw. Crassulaceen-Säurestoffwechsel übernimmt. Die MDH von Archaeen dagegen ist eng verwandt mit der Lactatdehydrogenase.^[1]

katalysierte Reaktion

+ NAD⁺   + NADH/H⁺

Beispiele

Name/Abk.	Lokalisierung	Übergeordnetes Taxon	ENZYM-Eintrag	UniProt-Eintrag	Länge (Aminosäuren)
MDH/MDHC	Zytoplasma	Lebewesen	1.1.1.37	P40925 (Mensch)	333
MDHM	Mitochondrien	Eukaryoten	1.1.1.37	P40926 (Mensch)	338
MDHG	Glyoxysomen	Pflanzen	1.1.1.37	Q9ZP05 (Arabidopsis)	354
MDHP	Chloroplasten	Pflanzen	1.1.1.82	Q9SN86 (Arabidopsis)	403
MDH	Zytoplasma	Archaeen	1.1.1.37	Q9V0D5 (Pyrococcus)	362

Einzelnachweise

1. ↑ European Institute of Bioinformatics (EBI): InterPro IPR001557 L-lactate/malate dehydrogenase. Abgerufen am 15. August 2011 (englisch). 

Weblinks

 Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Malat-Dehydrogenase – Lern- und Lehrmaterialien