Kollagenasen

Als Kollagenasen bezeichnet man Enzyme, die die Peptidbindung zwischen Prolin und anderen Aminosäuren spalten. Damit sind diese Proteasen auch in der Lage, Kollagen abzubauen. Sie kommen in höheren Tieren (Coelomata), Bakterien und manchen Archaeen vor. Beim Menschen sind fünf Kollagenasen bekannt, die alle zu den Matrix-Metalloproteasen (EC 3.4.24.-) gehören:^[1]

Protein	Gen (HGNC)	UniProt	Länge (AA)	Bemerkungen
Interstitielle Kollagenase	MMP1	P03956	170, 200	Spaltung in zwei Enzyme (22 kDa, 27 kDa); spaltet Kollagen I, II, III, VII und X, HIV-Protein Tat
Gelatinase A	MMP2	P08253	551	ubiquitär; Torg-Winchester-Syndrom; spaltet Gelatin I, Kollagen IV, V, VII, X
Neutrophile Kollagenase	MMP8	P22894	367	spaltet fibrilläres Kollagen I, II, III
Gelatinase B	MMP9	P14780	(92, 82, 67 kDa)	Anfälligkeit für Bandscheibenvorfall, Anadysplasie der Metaphyse; kleinere Enzymvarianten; spaltet Gelatin I, V und Kollagen IV, V
Kollagenase 3	MMP13	P45452	368	Dysplasien; spaltet Kollagen I

Mit Hilfe dieses Enzyms können sich Clostridien durch den Abbau von Kollagen im Bindegewebe besonders rasch ausbreiten. Umgekehrt wird Kollagenase aus Clostridien zur Unterstützung der Wundheilung (Debridement) verwendet.^[2][3]

Literatur

• J. Ramundo, M. Gray: Enzymatic wound debridement. In: Journal of wound, ostomy, and continence nursing : official publication of The Wound, Ostomy and Continence Nurses Society / WOCN. Band 35, Nummer 3, 2008 May-Jun, S. 273–280, ISSN 1071-5754. doi:10.1097/01.WON.0000319125.21854.78. PMID 18496083. (Review).

Einzelnachweise

1. ↑ UniProt Suchergebnis
2. ↑ M. Pruteanu, N. P. Hyland u.a.: Degradation of the extracellular matrix components by bacterial-derived metalloproteases: implications for inflammatory bowel diseases. In: Inflammatory bowel diseases. Band 17, Nummer 5, Mai 2011, S. 1189–1200, ISSN 1536-4844. doi:10.1002/ibd.21475. PMID 20853433.
3. ↑ J. Ramundo, M. Gray: Collagenase for enzymatic debridement: a systematic review. In: Journal of wound, ostomy, and continence nursing : official publication of The Wound, Ostomy and Continence Nurses Society / WOCN. Band 36, Nummer 6 Suppl, 2009 Nov-Dec, S. S4–11, ISSN 1528-3976. doi:10.1097/WON.0b013e3181bfdf83. PMID 19918148. (Review).