Glutathionperoxidase

Glutathionperoxidase 1
Bänder- und Oberflächenmodell nach PDB 2F8A
Vorhandene Strukturdaten: 2f8a
Masse/Länge Primärstruktur	201 AS; 21,9 kDa
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Bezeichner
Gen-Namen	GPX1; GSHPX-1
Externe IDs	OMIM: 138320 UniProt: P07203 CAS-Nummer: 9013-66-5
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.11.1.9  Oxidoreduktase
Reaktionsart	Redoxreaktion
Substrat	Glutathion + H2O2
Produkte	Glutathiondisulfid + H2O
Vorkommen
Homologie-Familie	Thioredoxin
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Die Glutathionperoxidasen katalysieren die Glutathion-abhängige Reduktion von organischen Peroxiden und Wasserstoffperoxid. Im katalytischen Zentrum tragen sie L-Selenocystein, ein Derivat des L-Serins bzw. des L-Cysteins. Auch die Phospholipidhydroperoxid-Glutathionperoxidase gehört zur Familie der Glutathionperoxidasen.

Besondere Bedeutung erlangen Glutathion-Peroxidasen als Bestandteil der zellulären Abwehr gegen die Folgen von oxidativem Stress. Störungen in der Funktion solcher Selenoproteine gehen mit Mangelsyndromen wie der Keshan- und Kaschin-Beck-Krankheit einher und mögen eine Rolle bei der Tumorentstehung, bei der Atherosklerose und - in Konjugation mit 4-Hydroxynonenalen - bei neurodegenerativen Erkrankungen spielen ^[1]

Weblinks

 Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Glutathion-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Einzelnachweise

1. ↑ Aoyama K, Matsubara K, Kobayashi S: Aging and oxidative stress in progressive supranuclear palsy. Eur J Neurol 2006 Jan;13(1):89-92; engl.