Serin

Strukturformel
L-Serin (links) bzw. D-Serin (rechts)
Allgemeines
Name	Serin
Andere Namen	2-Amino-3-hydroxy-propan-1-säure α-Amino-β-hydroxypropionsäure Hydroxyalanin Abkürzungen: Ser (Dreibuchstabencode) S (Einbuchstabencode)
Summenformel	C3H7NO3
CAS-Nummer	56-45-1
PubChem	5951
DrugBank	DB00133
Kurzbeschreibung	weiße, nadelförmige, süßlich schmeckende Kristalle[1]
Eigenschaften
Molare Masse	105,09 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	215–225 °C[2]
pKs-Wert	pKCOOH: 2,21[1] pKNH2: 9,15[1]
Löslichkeit	gut in Wasser (360 g·l−1 bei 20 °C)[2] unlöslich in Diethylether und Ethanol[1]
Sicherheitshinweise
EU-Gefahrstoffkennzeichnung [2] keine Gefahrensymbole R- und S-Sätze R: keine R-Sätze S: keine S-Sätze
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

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Serin, abgekürzt Ser oder S, ist in der L-Konfiguration [(S)-Konfiguration] eine proteinogene, nicht essentielle α-Aminosäure. L-Serin wurde erstmals aus Seidenleim isoliert, daher leitet sich auch der Name ab (lat. sericum: Seide). Serin ist auch Bestandteil des Phosphoglyzerids Phosphatidylserin, einem Baustein der Biomembranen.

Stereochemie

Serin besitzt ein stereogenes Zentrum und hat damit zwei Enantiomere, das nicht natürlich vorkommende D-Serin (Synonym: (R)-Serin) und sein Spiegelbild, das natürliche L-Serin. Das Racemat DL-Serin [Synonym: (RS)-Serin] besteht zu gleichen Teilen aus L-Serin und D-Serin. Wenn in der wissenschaftlichen Literatur Serin ohne jeden weiteren Zusatz genannt wird, ist fast immer L-Serin gemeint.

L-Serin racemisiert (partiell) leichter als andere proteinogene Aminosäuren zur D-Konfiguration. Deshalb enthalten viele L-Serin-Präparate geringe Mengen (0,5 bis 3%) D-Serin.

Eigenschaften

Serin liegt bei neutralem pH-Wert überwiegend als Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der Carboxygruppe an das Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe wandert:

Zwitterionen von L-Serin (links) bzw. D-Serin (rechts)

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Serin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat. Der isoelektrische Punkt von Serin liegt bei 5,68.^[3]

Genauso wie alle Aminosäuren mit einer (hydrophilen) OH-Gruppe (Hydroxygruppe) kann Serin phosphoryliert werden und spielt somit bei der Aktivierung bzw. Inaktivierung von Enzymen eine wichtige Rolle. Außerdem befindet sie sich häufig im aktiven Zentrum von Enzymen und spielt daher für die Biokatalyse eine wichtige Rolle: Beispiele dafür sind die Serinproteinasen und ihre Inhibitoren, die Serpine (Serinproteinasen-Inhibitoren).

Biosynthese und Abbau

Für Biosynthese und Abbau inklusive Strukturformeln siehe Abschnitt Weblinks.

Durch Oxidation und folgender Transaminierung ausgehend von 3-Phosphoglycerat wird Serin synthetisiert. Im Körper wird Serin zu Glycin abgebaut, es kann jedoch auch in einer PALP-abhängigen, eliminierenden Desaminierung durch die Serin-Dehydratase zu Pyruvat umgewandelt werden.

Technische Herstellung

Keratinhaltige Proteine werden mit Salzsäure hydrolysiert und mit Ammoniak neutralisiert. Das so erhaltene Gemisch von ca. 20 proteinogenen Aminosäuren (eine davon ist das L-Serin) wird aufgrund unterschiedlicher Löslichkeiten und mittels Ionenaustauscherchromatographie getrennt. Die einzelnen Fraktionen werden durch Umkristallisation gereinigt.

Einzelnachweise

1. ↑ ^{a b c d} Thieme Chemistry (Hrsg.): RÖMPP Online - Version 3.5. Georg Thieme Verlag KG, Stuttgart 2009.
2. ↑ ^{a b c} Datenblatt Serin bei Merck, abgerufen am 14. März 2010.
3. ↑ P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.

Weblinks

 Wikibooks: Biosynthese und Abbau von L-Serin – Lern- und Lehrmaterialien

Proteinogene Aminosäuren

Alanin | Arginin | Asparagin | Asparaginsäure | Cystein | Glutamin | Glutaminsäure | Glycin | Histidin | Hydroxylysin | Isoleucin | Leucin | Lysin | Methionin | Phenylalanin | Prolin | Pyrrolysin | Selenocystein | Selenomethionin | Serin | Threonin | Tryptophan | Tyrosin | Valin