Threonin

Strukturformel
L-Threonin (links) bzw. D-Threonin (rechts)
Allgemeines
Name	Threonin
Andere Namen	L-Threonin D-Threonin L-allo-Threonin D-alloThreonin (2S,3R)-2-Amino-3-hydroxybutansäure α-Amino-β-hydroxybuttersäure Abkürzungen: Thr (Dreibuchstabencode) T (Einbuchstabencode)
Summenformel	C4H9NO3
CAS-Nummer	72-19-5 L-Threonin 632-20-2 D-Threonin 28954-12-3 L-allo-Threonin 24830-94-2 D-allo-Threonin
PubChem	6288
ATC-Code	V06[1]
DrugBank	NUTR00057
Kurzbeschreibung	farbloser Feststoff mit charakteristischem Geruch [1]
Eigenschaften
Molare Masse	119,12 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	255–257 °C (Zersetzung)(L-Threonin) [2]
pKs-Wert	pKs1: 2,17 (L-Threonin)[3] pKs2: 9,00 (L-Threonin)[3] pI: 5,59 (L-Threonin)[3]
Löslichkeit	schlecht in Wasser (90 g·l−1 bei 20 °C)[4], unlöslich in organischen Lösungsmitteln[5]
Sicherheitshinweise
Bitte beachten Sie die eingeschränkte Gültigkeit der Gefahrstoffkennzeichnung bei Arzneimitteln EU-Gefahrstoffkennzeichnung [4] keine Gefahrensymbole R- und S-Sätze R: keine R-Sätze S: keine S-Sätze
LD50	3098 mg·kg−1 (Ratte, intraperitoneal)[6]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

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Threonin, abgekürzt Thr oder T, ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene α-Aminosäure.

Im Threonin findet sich am β-Kohlenstoffatom (= 3-Position) eine Hydroxygruppe und kann als 3-Methyl-Serin oder 3-hydroxyliertem Desmethyl-Valin betrachtet werden. Aufgrund der Hydroxygruppe ist Threonin wesentlich polarer und reaktiver als Valin. L-Threonin zählt zu den für den Menschen essentiellen Aminosäuren. Threonin hat zwei stereogene Zentren an den Kohlenstoffatomen in 2- und 3-Position. Daher gibt es vier Stereoisomere des Threonins.

L-Threonin zählt nach neuem Standard zu den polaren Aminosäuren und kann an seiner Hydroxygruppe phosphoryliert werden, wodurch es bei der Enzymregulation eine Rolle spielen kann.

Vorkommen

Threonin ist Bestandteil tierischen und pflanzlichen Proteins. Der Tagesbedarf für Erwachsene wird mit 16 mg pro kg Körpergewicht angenommen.^[7] Die folgenden Beispiele für den Gehalt an Threonin beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben.^[8]

Lebensmittel	Gesamtprotein	Threonin	Anteil
Rindfleisch, roh	21,26 g	849 mg	4,0 %
Hähnchenbrustfilet, roh	23,09 g	975 mg	4,2 %
Lachs, roh	20,42 g	860 mg	4,2 %
Hühnerei	12,58 g	556 mg	4,4 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett	0 3,28 g	148 mg	4,5 %
Walnüsse	15,23 g	596 mg	3,9 %
Weizen-Vollkornmehl	13,70 g	395 mg	2,9 %
Mais-Vollkornmehl	0 6,93 g	261 mg	3,8 %
Reis, ungeschält	0 7,94 g	291 mg	3,7 %
Erbsen, getrocknet	24,55 g	872 mg	3,6 %

Eigenschaften

Die hier angegebenen Daten beziehen sich nur auf L-Threonin und D-Threonin.

• Restname: Threonyl
• Seitenkette: hydrophil
• isoelektrischer Punkt: 5,64^[9]
• van-der-Waals-Volumen: 93
• Lipidlöslichkeit: log K_OW = −0,7

Stereochemie

Threonin hat zwei stereogene Zentren an den Kohlenstoffatomen in 2- und 3-Position. Daher gibt es vier Stereoisomere des Threonins mit folgenden absoluten Konfigurationen: (2S,3R), (2R,3S), (2S,3S) und (2R,3R). Das in den Proteinen gebunden enthaltene L-Threonin besitzt (2S,3R)-Konfiguration und wird auch (2S,3R)-2-Amino-3-hydroxy-butansäure (Bezeichnung gemäß der IUPAC-Nomenklatur) genannt. Die anderen drei Stereoisomeren [(2R,3S)-Threonin, (2S,3S)-allo-Threonin und (2R,3R)-allo-Threonin] des L-Threonins besitzen nur geringe Bedeutung.

L-Threonin (2S,3R) [links] bzw. D-Threonin (2R,3S) [rechts]

L-allo-Threonin (2S,3S) [links] bzw. D-allo-Threonin (2R,3R) [rechts]

Biosynthese

Da L-Threonin zu den essentiellen Aminosäuren gehört, muss L-Threonin mit der Nahrung durch L-Threonin-haltige Proteine aufgenommen werden. In Pflanzen und Mikroorganismen beginnt die Biosynthese des L-Threonins ausgehend vom L-Aspartat, dessen Ursprünge (Oxalacetat) dem Citratcyclus entstammen. Das L-Aspartat wird über zwei Zwischenstufen, mittels entsprechender Enzyme (Aspartatkinase, Aspartatsemialdehyd-Dehydrogenase, Homoserindehydrogenase) zum L-Homoserin umgesetzt. In einem weiteren Schritt wird der primäre Alkohol vom L-Homoserin von einer Homoserinkinase phosphoryliert. Dieses Phosphohomoserin wird im letzten Schritt von der Homoserinphosphat-Mutaphosphatase (PLP) zum L-Threonin umgesetzt.

Abbau

Für Abbau inklusive Strukturformeln siehe Abschnitt Weblinks

L-Threonin wird entweder zu Acetaldehyd sowie Glycin abgebaut, was von der Threonin-Aldolase^[10] katalysiert wird. Die Aminosäure kann aber auch zu Propionyl-CoA umgesetzt werden.

Herstellung

L-Threonin kann nach der Extraktionsmethode mit Hilfe von Ionenaustauschern aus Protein-Hydrolysaten gewonnen werden. Vorwiegend wird L-Threonin heute jedoch durch Fermentation hergestellt.

Verwendung

Als Bestandteil von Aminosäure-Infusionslösungen [Aminoplasmal^® (D), Aminosteril^®-N-Hepa (D), Primene^® (A)] zur parenteralen Ernährung findet L-Threonin, neben anderen Aminosäuren, breite Anwendung in der Humanmedizin. Für Patienten mit gestörter Verdauung wurde eine oral anzuwendende „chemisch definierte Diät“ entwickelt, die L-Threonin enthält. In dieser Diät bilden die Aminosäuren die Stickstoffquelle; alle lebensnotwendigen Nährstoffe liegen in chemisch genau definierter Form vor.^[11]

Viele Getreidesorten weisen einen zu geringen Gehalt einer essentiellen Aminosäure auf. Durch diesen Mangel an nur einer Aminosäure sinkt die Verwertbarkeit aller aufgenommenen Aminosäuren auf den durch die in zu geringer Menge enthaltene essentielle Aminosäure („limitierende Aminosäure“)^[11] bestimmten Wert. Man steigert den Nährwert des Getreides dann durch den gezielten Zusatz geringer Mengen jener essentieller Aminosäuren, die darin defizitär sind. Mit Ausnahme von Mais enthalten die meisten Getreidearten weniger L-Threonin als von den Nutztieren benötigt wird. Der Zusatz von L-Threonin zu Mischfutter ist in der Futtermittel-Industrie verbreitet und schont so natürliche Ressourcen.

Einzelnachweise

1. ↑ Datenblatt Threonin bei Carl Roth, abgerufen am 13. März 2010.
2. ↑ Datenblatt Threonin bei AlfaAesar, abgerufen am 13. März 2010 (JavaScript erforderlich).
3. ↑ ^{a b c} Carl S. Vestling, Donald T. Warner: The isoelectric points of threonine and some related compounds. In: Journal of Biological Chemistry. 144, Nr. 3, 1942, S. 687–690 (http://www.jbc.org/cgi/reprint/144/3/687.pdf).
4. ↑ ^{a b} Datenblatt Threonin bei Merck, abgerufen am 13. März 2010..
5. ↑ Thieme Chemistry (Hrsg.): RÖMPP Online - Version 3.1. Georg Thieme Verlag KG, Stuttgart 2008.
6. ↑ Datenblatt Threonin bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 13. März 2010.
7. ↑ D. H. Baker: "Tolerance for branched-chain amino acids in experimental animals and humans", in: J. Nutr., 2005, 135 (6), S. 1585S–1590S; PMID 15930474.
8. ↑ Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 21. Auflage.
9. ↑ Bernd Hoppe und Jürgen Martens: "Aminosäuren – Herstellung und Gewinnung", in: Chemie in unserer Zeit, 1984, 18, S. 73–86; doi:10.1002/ciuz.19840180302.
10. ↑ EC 4.1.2.5 (Threonin-Aldolase).
11. ↑ ^{a b} Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata, Tamio Itoh: "Herstellung und Verwendung von Aminosäuren", in: Angewandte Chemie (Zeitschrift), 1978, 90 (3), S. 187–194; doi:10.1002/ange.19780900307.

Weblinks

 Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Threonin-, Glycin- und Serin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

 Wiktionary: Threonin – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen

Proteinogene Aminosäuren

Alanin | Arginin | Asparagin | Asparaginsäure | Cystein | Glutamin | Glutaminsäure | Glycin | Histidin | Hydroxylysin | Isoleucin | Leucin | Lysin | Methionin | Phenylalanin | Prolin | Pyrrolysin | Selenocystein | Selenomethionin | Serin | Threonin | Tryptophan | Tyrosin | Valin