Lysin

Strukturformel
L-Lysin (oben), D-Lysin (unten)
Allgemeines
Name	Lysin
Andere Namen	(S)-Lysin L-Lysin (R)-Lysin D-Lysin 2,6-Diaminohexansäure Abkürzungen: Lys (Dreibuchstabencode) K (Einbuchstabencode)
Summenformel	C6H14N2O2
CAS-Nummer	56-87-1 (L-Enantiomer) 923-27-3 (D-Enantiomer) 70-54-2 (Racemat) 657-27-2 (Monohydrochlorid)
ATC-Code	B05XB03 V06DE00
DrugBank	DB00123
Kurzbeschreibung	farblose Nadeln oder hexagonale Plättchen[1]
Eigenschaften
Molare Masse	146,19 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	224–225 °C (Zersetzung)[1] (freie Base, Enantiomer) 263–264 °C (Monohydrochlorid)[2] 260-263 °C (DL-Lysin Monohydrochlorid)[3] 193 °C (L-Lysin Dihydrochlorid)[1] 187-189 °C (DL-Lysin Dihydrochlorid)[3]
pKs-Wert	pKCOOH : 2,20[1] pKα-NH3+ : 8,90[1] pKε-NH3+ : 10,28[1]
Sicherheitshinweise
Bitte beachten Sie die eingeschränkte Gültigkeit der Gefahrstoffkennzeichnung bei Arzneimitteln EU-Gefahrstoffkennzeichnung [4] keine Gefahrensymbole R- und S-Sätze R: keine R-Sätze S: keine S-Sätze
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Vorlage:Infobox Chemikalie/Summenformelsuche vorhanden

Lysin, abgekürzt Lys oder K, ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene α-Aminosäure.

Eigenschaften

Gemeinsam mit L-Arginin und L-Histidin gehört L-Lysin in die Gruppe der basischen und zugleich proteinogenen α-Aminosäuren oder Hexonbasen. Lysin besitzt zwei basische Amino-Gruppen, eine in α-Position zur Carboxygruppe und eine in der ε-Position der Seitenkette. Die Ladung des Lysins ist – wie bei allen Aminosäuren – vom pH-Wert abhängig. Lysin liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der Carboxygruppe zum freien Elektronenpaar des Stickstoffatoms der ε-Aminogruppe wandert, die stärker basisch ist als die α-Aminogruppe:^[5]

Zwitterionen von L-Lysin (oben) bzw. D-Lysin (unten)

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert, hier 9,82^[6]) der Fall, bei dem das Lysin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser besitzt.

• isoelektrischer Punkt: 9,82
• van-der-Waals-Volumen: 135
• Hydrophobizitätsgrad: −3,9

Stereoisomerie

In den Proteinen kommt, neben anderen Aminosäuren, ausschließlich L-Lysin [Synonym: (S)-Lysin] peptidisch gebunden vor. Enantiomer dazu ist das spiegelbildliche D-Lysin [Synonym: (R)-Lysin], das in Proteinen nicht vorkommt. Racemisches DL-Lysin [Synonyme: (RS)-Lysin und (±)-Lysin] hat eine geringere Bedeutung als L-Lysin, besitzt jedoch kommerzielle Bedeutung als basische Komponente in Arzneistoff-Salzen, z. B. mit Acetylsalicylsäure.

Industrielle Herstellung

Industriell werden mehrere 100.000 Tonnen L-Lysin pro Jahr hergestellt. L-Lysin wird heute ausschließlich nach der Fermentationsmethode hergestellt, obgleich alternative organisch-chemische Syntheserouten entwickelt wurden.^[7]

Vorkommen

Lysin ist eine für den Menschen und Schweine essentielle Aminosäure und muss mit der Nahrung zugeführt werden. Die folgenden Beispiele für den Gehalt an Lysin beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben:^[8]

Lebensmittel	Gesamtprotein	Lysin	Anteil
Rindfleisch, roh	21,26 g	1797 mg	8,5 %
Hähnchenbrustfilet, roh	23,09 g	1962 mg	8,5 %
Lachs, roh	20,42 g	1870 mg	9,2 %
Hühnerei	12,58 g	0 914 mg	7,3 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett	0 3,28 g	0 260 mg	7,9 %
Walnüsse	15,23 g	0 424 mg	2,8 %
Weizen-Vollkornmehl	13,70 g	0 378 mg	2,8 %
Mais-Vollkornmehl	0 6,93 g	0 195 mg	2,8 %
Reis, ungeschält	0 7,94 g	0 303 mg	3,8 %
Erbsen, getrocknet	24,55 g	1772 mg	7,2 %

Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 8 bis 45 mg Lysin pro Kilogramm Körpergewicht. Eine Expertenkommission der FAO/WHO/UNU ging im Jahr 2002 von einem täglichen Bedarf zwischen 30 mg pro Kilogramm Körpergewicht für Erwachsene und 64 mg pro Kilogramm Körpergewicht für Säuglinge aus.^[9]

Funktionen

Lysin ist eine der Aminosäuren, die bevorzugt posttranslational modifiziert werden. Dabei kann die Ladung erhalten bleiben (mono- und di-Methylierung) oder verschwinden (Acetylierung). Im Kollagen wurde ein modifiziertes Lysin gefunden, das Hydroxylysin mit einer OH-Gruppe in der Seitenkette, katalysiert unter Mitwirkung des Enzyms Lysylhydroxylase und des Cofaktors Ascorbinsäure (Vitamin C). Hydroxylysin erlaubt die nachfolgende O-Glykosylierung des Kollagenmoleküls im endoplasmatischen Retikulum und Golgi-Apparat. Die Glykosylierung bestimmt die Packungsdichte dieses wichtigen Bindegewebeproteins und wird auch mit der Steuerung der Kollagenabgabe aus der Zelle (Exozytose) in Verbindung gebracht.

Eine weitere Modifikation ist die Ubiquitinierung in Proteinen, die damit für den Abbau durch das Proteasom markiert werden.

Beim Abbau des Lysins (Eiweißfäule) entsteht über Pipecolinsäure das Leichengift Cadaverin (Pentamethylendiamin).

Verwendung

Die Hauptmengen des industriell erzeugten L-Lysins werden in der Futtermittelsupplementierung eingesetzt, um den Nährwert natürlicher Futtermittel (Getreide) mit einem geringen Gehalt an L-Lysin deutlich zu steigern.^[7] Racemisches DL-Lysin [Synonyme: (RS)-Lysin und (±)-Lysin] besitzt kommerzielle Bedeutung als basische Komponente in Arzneistoff-Salzen, z. B. mit Acetylsalicylsäure (ASS).

L-Lysin ist Bestandteil von Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung und zur Behandlung hypochlorämischer Alkalosen.^[10]

Lysin wird auch zur Wirkbeschleunigung bei schmerzhemmenden Mitteln verwendet, insbesondere in Verbindung mit Ibuprofen.

Biochemie

Für detaillierte Strukturformeln siehe auch Abschnitt Weblinks

L-Lysin kann in zwei Moleküle Acetyl-CoA abgebaut werden.

Einzelnachweise

1. ↑ ^{a b c d e f} Thieme Römpp Online, abgerufen am 19. Juli 2011.
2. ↑ The Merck Index. An Encyclopaedia of Chemicals, Drugs and Biologicals. 14. Auflage, 2006, S. 698, ISBN 978-0-911910-00-1.
3. ↑ ^{a b} Organic Syntheses, Coll. Vol. 2, p.374 (1943); Vol. 19, p.61 (1939). pdf
4. ↑ Datenblatt Lysin bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 12. Juni 2011.
5. ↑ Hans-Dieter Jakubke und Hans Jeschkeit. Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, 1982, S. 41, ISBN 3-527-25892-2.
6. ↑ P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.
7. ↑ ^{a b} Y. Izumi u. a.: Herstellung und Verwendung von Aminosäuren. In: Angewandte Chemie 90, 1978, S.  187–194. doi:10.1002/ange.19780900307
8. ↑ Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 21. Auflage
9. ↑ D. Tomé und C. Bos: Lysine requirement through the human life cycle. 137, 2007, S. 1642S–1645S PMID 17513440 (Volltext)
10. ↑ S. Ebel und H. J. Roth (Herausgeber): Lexikon der Pharmazie, Georg Thieme Verlag, 1987, S. 406, ISBN 3-13-672201-9.

Weblinks

 Wikibooks: Lysin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Proteinogene Aminosäuren

Alanin | Arginin | Asparagin | Asparaginsäure | Cystein | Glutamin | Glutaminsäure | Glycin | Histidin | Hydroxylysin | Isoleucin | Leucin | Lysin | Methionin | Phenylalanin | Prolin | Pyrrolysin | Selenocystein | Selenomethionin | Serin | Threonin | Tryptophan | Tyrosin | Valin