Isoleucin

Strukturformel
L-Isoleucin Strukturen weiterer Isomere siehe Stereochemie
Allgemeines
Name	Isoleucin
Andere Namen	α-Amino-β-methylvaleriansäure (2S,3S)-2-Amino-3-methylpentan-säure Abkürzungen: Ile (Dreibuchstabencode) I (Einbuchstabencode)
Summenformel	C6H13NO2
CAS-Nummer	73-32-5 L-Isoleucin 319-78-8 D-Isoleucin 1509-34-8 L-allo-Isoleucin 1509-35-9 D-allo-Isoleucin
PubChem	791
ATC-Code	V06[1]
DrugBank	NUTR00031
Kurzbeschreibung	farbloser Feststoff mit schwachem Geruch [1]
Eigenschaften
Molare Masse	131,17 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	Zersetzung: 284 °C (L-Isoleucin)[1]
pKs-Wert	pKCOOH: 2,32 (25 °C, L-Isoleucin)[2] pKNH2: 9,76 (25 °C, L-Isoleucin)[2]
Löslichkeit	löslich in Wasser: 40 g·l−1 (20 °C, L-Isoleucin)[1]
Sicherheitshinweise
Bitte beachten Sie die eingeschränkte Gültigkeit der Gefahrstoffkennzeichnung bei Arzneimitteln EU-Gefahrstoffkennzeichnung [1] keine Gefahrensymbole R- und S-Sätze R: keine R-Sätze S: keine S-Sätze
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

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L-Isoleucin, abgekürzt Ile oder I, ist eine essentielle proteinogene α-Aminosäure, die zur Aspartatgruppe zählt, sich also von der Asparaginsäure ableitet.

Isoleucin besitzt zwei Stereozentren, somit existieren vier Stereoisomere, in unserer Umwelt spielt jedoch nur das L-Isoleucin als proteinogene Aminosäure eine Rolle und ist physiologisch bedeutsam.

L-Leucin, L-Norleucin und L-tert-Leucin sind Konstitutionsisomere des L-Isoleucins und des L-allo-Isoleucins. Das gilt auch für deren Isomere mit D-Konfiguration.

Geschichte

L-Isoleucin wurde erstmals 1904 von Felix Ehrlich aus entzuckerter Melasse isoliert.

Vorkommen

Isoleucin ist Bestandteil tierischen und pflanzlichen Proteins. Die folgenden Beispiele beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Isoleucin am Gesamtprotein angegeben.^[3]

Lebensmittel	Gesamtprotein	Isoleucin	Anteil
Rindfleisch, roh	21,26 g	0 967 mg	4,5 %
Hähnchenbrustfilet, roh	23,09 g	1219 mg	5,3 %
Lachs, roh	20,42 g	0 968 mg	4,7 %
Hühnerei	12,58 g	0 672 mg	5,3 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett	0 3,28 g	0 198 mg	6,0 %
Walnüsse	15,23 g	0 625 mg	4,1 %
Weizen-Vollkornmehl	13,70 g	0 508 mg	3,7 %
Mais-Vollkornmehl	0 6,93 g	0 248 mg	3,6 %
Reis, ungeschält	0 7,94 g	0 336 mg	4,2 %
Erbsen, getrocknet	24,55 g	1014 mg	4,1 %

Eigenschaften

Isoleucin liegt am isoelektrischen Punkt (einem bestimmten pH-Wert) als Zwitterion (inneres Salz) vor, d. h. das Proton der Carboxygruppe (–COOH) ist abdissoziiert und protoniert die Aminogruppe (–NH₂).

• Seitenkette: lipophil
• isoelektrischer Punkt: 5,94^[4]
• van-der-Waals-Volumen: 124
• Lipidlöslichkeit: LogP = 4,5

Stereochemie

Isoleucin besitzt zwei Stereozentren, somit existieren vier Stereoisomere, physiologisch bedeutsam ist jedoch nur das L-Isoleucin als proteinogene Aminosäure. Enantiomer zum natürlichen L-Isoleucin ist das D-Isoleucin. L-allo-Isoleucin und dessen Enantiomer D-allo-Isoleucin sind Diastereomere von L-Isoleucin.

Isomere von Isoleucin
Name	L-Isoleucin	D-Isoleucin	L-allo-Isoleucin	D-allo-Isoleucin
Strukturformel
Andere Namen	(2S,3S)-2-Amino-3-methylpentansäure (S)-Isoleucin	(2R,3R)-2-Amino-3-methylpentansäure (2R,3R)-2-Amino-3-methylvaleriansäure (R)-Isoleucin	(2S,3R)-2-Amino-3-methylpentansäure	(2R,3S)-2-Amino-3-methylpentansäure
CAS-Nummer	73-32-5	319-78-8	1509-34-8	1509-35-9
PubChem	6306	76551	99288	94206
Schmelzpunkt	Zersetzung: 284 °C[1]

Biochemische Bedeutung

Einerseits wird Isoleucin als Baustein für den Proteinaufbau benötigt. Andererseits kann es auch zur Energiegewinnung in Muskelzellen dienen. Das spielt bei proteinreicher Kost eine Rolle oder aber bei längeren Anstrengungen und in Hungerphasen, wenn der Körper auf eigene Reserven zurückgreift. Der Abbau von Isoleucin liefert Acetyl-CoA und Propionyl-CoA.^[5]

Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 7,5 bis 28 mg Isoleucin pro Kilogramm Körpergewicht.^[6] Im menschlichen Organismus kommt Isoleucin fast nur in gebundenem Zustand vor. Die Konzentration von freiem Isoleucin im Blut beträgt rund 7 mg/l, über den Urin werden pro Tag 10 bis 15 mg ausgeschieden.^[7]

Gewinnung

L-Isoleucin wird vorwiegend durch Fermentation von Glukoselösungen hergestellt, die L-Threonin enthalten.^[8][9] Durch Hydrolyse von Proteinhydrolysaten und nachfolgende Trennoperationen erhält man ein Gemisch der natürlichen Aminosäuren L-Leucin und L-Isoleucin. Diese Konstitutionsisomeren lassen sich z. B. nach einem enzymatischen Verfahren trennen.^[10]

Verwendung

Als Bestandteil von Aminosäure-Infusionslösungen [Aminoplasmal^® (D), Aminosteril^®-N-Hepa (D), Primene^® (A)] zur parenteralen Ernährung findet L-Isoleucin, neben anderen Aminosäuren, breite Anwendung in der Humanmedizin. Für Patienten mit gestörter Verdauung wurde eine oral anzuwendende „chemisch definierte Diät“ entwickelt, die L-Isoleucin enthält. In dieser Diät bilden die Aminosäuren die Stickstoffquelle; alle lebensnotwendigen Nährstoffe liegen in chemisch genau definierter Form vor.^[8]

Einzelnachweise

1. ↑ ^{a b c d e} Eintrag zu L-Isoleucin in der GESTIS-Stoffdatenbank des IFA, abgerufen am 19. Januar 2008 (JavaScript erforderlich).
2. ↑ ^{a b} Hans Beyer und Wolfgang Walter: Lehrbuch der Organischen Chemie, Hirzel Verlag, Stuttgart, 1991, ISBN 3-7776-0485-2, S. 823.
3. ↑ Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 21. Auflage.
4. ↑ Bernd Hoppe und Jürgen Martens: Aminosäuren – Herstellung und Gewinnung, in: Chemie in unserer Zeit, 1984, 18, S. 73–86.
5. ↑ J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 735, 746; ISBN 978-3-8274-1800-5.
6. ↑ A. V. Kurpad, M. M. Regan, T. Raj, J. V. Gnanou: Branched-chain amino acid requirements in healthy adult human subjects, in: J. Nutr., 2006, 136 (1 Suppl), S. 256S–263S; PMID 16365094.
7. ↑ Roche Lexikon Medizin. 5. Auflage. Urban & Fischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2003; ISBN 978-3-437-15150-7.
8. ↑ ^{a b} Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata und Tamio Itoh: Herstellung und Verwendung von Aminosäuren, in: Angewandte Chemie, 1987, 90, S. 187–194; Angewandte Chemie International Edition in English, 1978, 17, S. 176–183.
9. ↑ Hitoshi Enei, Kenzo Yokozeki und Kunihiko Akashi: Recent Progress in Microbial Production of Amino Acids, Gordon & Breach Science Publishers 1989, ISBN 978-2-88124-324-0, S. 1–160.
10. ↑ Jürgen Martens und Horst Weigel: Enzymatic Separation of L-Leucine and L-Isoleucine, in: Liebigs Annalen der Chemie, 1983, S. 2052–2054.

Weblinks

 Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Valin-, Leucin- und Isoleucin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Proteinogene Aminosäuren

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